おもしろい発想と思いますが、内在性のcalcitonineをすべてラベルするわけにはいかないし。
活性化した破骨細胞にはcalcitonineが結合する頻度が高いのかなどの情報があれば、ラベルされてない内在性の
calcitonineによってラベルした外来性のcalcitonineの結合がどの程度抑制されるかという形で定量化
可能かとも思いますが、いかがでしょうか？

[2002年1月31日 11時44分42秒]

　抗体を使うとしても、体の外からその抗体が結合した
部分を同定するためには、やはり抗体をラベルするの
に適当なのはRIでしょうか？しかし抗体を診断のため
に投与するとなるとちょっと問題があります。やはり、
すでに破骨細胞を不活性化するために臨床でごく普通
に使われているcalcitoninをラベルして投与してみる
ほうがより安全でしょうか？
　しかし，実現したとしても、hot lesionが単なる
porosisか、外傷か、あるいはRAによるものか判断が
難しいですかね。皆さんどう思われますか？

[2002年1月30日 21時24分30秒]

活性化破骨細胞の活動部位とその強さを、例えば受容体-リガンド反応を利用して、
検出しようというアイデアだと認識いたしました。

これまでＧ蛋白結合型受容体の結合実験（バインディングアッセイ）を実際に行ってきた
経験から多少ピントがずれているかもしれませんがコメントをさせていただきます。

通常、細胞１個に発現してる受容体数は少ないもので１万分子程度、多いものでも１００万分子
程度であったかと思います。この受容体密度に加え結合が平衡反応（可逆的）であるという点、
およびリガンドの標識ラベルの比活性を考えると‥実際に活性を結合実験で検出する為には
・比活性の高いリガンドがあるか（I128だと結合力に影響する場合有、H3だと比活性が低め）
・標識リガンドが低い解離定数をもっているか（リガンド・受容体の性質に依存します）
・目的疾患部位に受容体がどの程度高密度に発現しているか
などが成功のカギになってくるのでは無かろうかと思います。

実際には解離定数が通常10-9程度なので洗浄の間にリガンドが離れていく可能性があります。
通常の結合実験ではリガンドの除去〜洗浄は冷やした溶液で数秒以内に行います。

少ない分子数で検出感度が高いもの‥と考えるとＲＩ利用よりは抗原抗体反応を利用した方法
の方に利がある場合が多かったかなと記憶しています（２年前の知識で最近のことは？？です）
抗体の場合は基本的に解離定数が非常に低いです（ついたら離れづらい）し、またＨＲＰ等を
利用して検出感度を増幅される技術もかなり確立されております。

抗体を利用する場合は良い抗体が入手できるかどうかがカギとなって来るのだろうと思います。
ただ‥通常の抗体では機能している分子だけの標識などは難しい気がいたしますので、
機能している分子を直接見るという意味ではリガンド結合を見るのは一法だと思われます。

[2002年1月30日 15時18分9秒]

RAの画像診断について、例えば、破骨細胞が発現する
calcitonine-receptorなどをターゲットにそのligand
であるcalcitonineをRIで標識して、活性化破骨細胞
シンチなるものができるとするなら、恐らく早期から
骨びらんなどを検出できるでしょうし、また、hot lesion
の面積をコンピュータで読み取りそのままスコア化すると
定量性もあり良いのでは？などと考えてみました。

[2002年1月29日 20時10分55秒]